Le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) est une coenzyme présente dans toutes les cellules vivantes. Il transfère des électrons lors des réactions d’oxydoréduction et il est en outre nécessaire à un groupe d’enzymes qui consomment du NAD+, comme les sirtuines et les PARP [2][3]. Soyons clairs : le NAD+ n’est pas un peptide. Il n’est pas constitué d’acides aminés, mais de deux nucléotides reliés par des groupes phosphate [1]. La recherche porte surtout sur la façon dont les cellules fabriquent et dégradent le NAD+, ainsi que sur des précurseurs comme le nicotinamide riboside (NR) et le nicotinamide mononucléotide (NMN).
Ce qu’est le NAD+ sur le plan chimique
Le nom en dit déjà long. « Dinucléotide » signifie que la molécule est formée de deux nucléotides. L’un contient la base adénine, l’autre le nicotinamide, une forme de la vitamine B3. Les deux nucléotides contiennent un sucre (le ribose) et sont reliés par un pont de deux groupes phosphate. Le signe plus de NAD+ renvoie à la charge positive de la forme oxydée ; la forme réduite s’appelle NADH [2]. Le NAD+ a été découvert à l’origine dans des extraits de levure, où il influençait la vitesse du métabolisme ; ce n’est que plus tard qu’il est apparu comme le principal accepteur d’ions hydrure dans les réactions d’oxydoréduction [2]. Le NAD+ figure dans notre gamme à côté des peptides, mais il appartient chimiquement à une classe de substances très différente.
| Caractéristique | Valeur |
|---|---|
| Nom dans PubChem | Nadide (β-NAD) |
| Formule moléculaire | C21H27N7O14P2 |
| Masse molaire | 663,4 g/mol |
| Numéro CAS | 53-84-9 |
| PubChem CID | 5892 |
Source du tableau : PubChem [1]. Comme le NAD+ n’est pas un peptide, certaines notions propres aux peptides ne s’appliquent pas, comme la séquence d’acides aminés ou les séquences de délétion. D’autres restent valables : pour le NAD+ aussi, la HPLC et la spectrométrie de masse montrent la pureté d’un lot et la présence de la bonne substance. Une masse d’environ 663 g/mol correspond au NAD+. Pour en savoir plus sur les analyses, consultez Comment lire un certificat d’analyse (COA).
Le rôle du NAD+ dans la cellule
La fonction la plus connue du NAD+ est celle de transporteur d’électrons. Dans de nombreuses réactions métaboliques, le NAD+ capte un ion hydrure (un atome d’hydrogène porteur de deux électrons) et devient du NADH. Ces réactions sont catalysées par des déshydrogénases, notamment dans la glycolyse et la dégradation des acides gras. Le NADH cède ensuite les électrons à la chaîne respiratoire des mitochondries, où se forme l’ATP [2]. Il redevient alors du NAD+ et peut de nouveau capter des électrons. Lors de ces réactions d’oxydoréduction, le NAD+ n’est donc pas consommé.
Avec un second groupe d’enzymes, en revanche, le NAD+ est bel et bien consommé. Les sirtuines, les poly(ADP-ribose) polymérases (PARP) et l’enzyme CD38 utilisent le NAD+ comme substrat et le scindent, ce qui libère du nicotinamide [2][3]. Selon la littérature, ces enzymes jouent un rôle notamment dans la réparation de l’ADN, l’empaquetage de l’ADN (la chromatine) et les voies de signalisation cellulaires [2]. Comme le NAD+ est sollicité aussi largement, il est en permanence synthétisé, dégradé et recyclé dans la cellule [2].
Synthèse et précurseurs
Les cellules peuvent fabriquer du NAD+ par trois voies [2] :
| Voie | Substance de départ | En bref |
|---|---|---|
| De novo (voie des kynurénines) | Le tryptophane, un acide aminé d’origine alimentaire | Surtout dans le foie ; conversion en NAD+ via une série d’étapes intermédiaires |
| Voie de Preiss-Handler | L’acide nicotinique (niacine) | Conversion en NAD+ via l’acide nicotinique adénine dinucléotide |
| Voie de récupération (recyclage) | Le nicotinamide, le NR et le NMN | Le nicotinamide est reconverti en NAD+ via le NMN ; le NR est d’abord transformé en NMN dans la cellule |
Le NR et le NMN retiennent particulièrement l’attention des chercheurs, car ils se situent tout près du NAD+ dans la voie de récupération [2]. Ils sont aussi proposés comme compléments alimentaires. Ceux-ci relèvent d’autres règles qu’un réactif de laboratoire, et un complément alimentaire n’a rien à voir avec du NAD+ pur destiné à la recherche.
Ce qui est étudié et ce qui reste inconnu
Une grande partie de la recherche porte sur les variations du taux de NAD+. Dans plusieurs organismes modèles, dont les rongeurs, ainsi que chez l’humain, on a mesuré que la quantité de NAD+ dans les tissus et les cellules diminue progressivement avec l’âge [2]. Des études animales ont examiné ce qui se passe lorsque ce taux est complété à l’aide de précurseurs. Chez l’humain, les premières études cliniques avec des précurseurs ont été menées, selon une synthèse de 2021, en grande partie chez des volontaires sains [2].
Les auteurs de cette synthèse indiquent eux-mêmes ce qui reste inconnu. Il reste beaucoup à apprendre sur la régulation des taux de NAD+, sur la manière de les rétablir efficacement, sur la sécurité d’une telle démarche et sur ses éventuels effets favorables chez les personnes âgées [2]. Nous ne formulons donc aucune affirmation sur les effets du NAD+ chez l’humain, y compris en matière d’énergie ou de vieillissement. Les auteurs de la synthèse de 2021 signalent par ailleurs, dans leur déclaration d’intérêts, des liens avec des entreprises actives dans la recherche sur le NAD+ [2]. C’est courant dans ce domaine, mais bon à savoir à la lecture.
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Pour aller plus loin
- Que sont les peptides ? Explications et notions clés
- Research use only (RUO) : que signifie cette mention ?
- Qu’est-ce que le BPC-157 ? État de la recherche
- Comment lire un certificat d’analyse (COA) ? HPLC et MS expliquées
- Base de connaissances : peptides et matériel de recherche expliqués
Sources
- PubChem, National Library of Medicine. Nadide (NAD+), CID 5892. pubchem.ncbi.nlm.nih.gov (consulté le 30 septembre 2026)
- Covarrubias AJ, Perrone R, Grozio A, Verdin E. NAD+ metabolism and its roles in cellular processes during ageing. Nature Reviews Molecular Cell Biology 2021;22(2):119–141. doi:10.1038/s41580-020-00313-x
- Verdin E. NAD+ in aging, metabolism, and neurodegeneration. Science 2015;350(6265):1208–1213. doi:10.1126/science.aac4854
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